Científicos de la Universidad de Oregón han hecho un notable descubrimiento que podría cambiar lo que entendemos sobre las proteínas extintas. A través de un proceso de reconstrucción de secuencias ancestrales, un equipo liderado por Titas Sil ha logrado inferir las características de una proteína que existió hace más de 160 millones de años. Este avance es significativo, ya que generalmente se cuenta la evolución a través de restos fósiles, pero este enfoque permite desentrañar el funcionamiento molecular de organismos ancestrales. Al estudiar las secuencias de proteínas relacionadas en especies modernas, los investigadores han podido recrear segmentos de proteínas ancestrales y poner a prueba su funcionalidad, revelando un potencial antimicrobiano sorprendente.
La técnica utilizada se asemeja a la restauración de un texto antiguo perdido, donde las copias posteriores permiten deducir el contenido original. En este caso, las aminoácidos actúan como las letras que forman las proteínas. El equipo de laboratorio analizó 376 secuencias de transferrinas y sus descendientes y realizó un árbol evolutivo que les permitió identificar la composición más probable de una proteína ancestral. Este proceso no implicó recuperar una molécula conservada, sino que se trató de una «resurrección» computacional basada en datos genéticos. La triste realidad es que, aunque no se dispone de un espécimen físico de la proteína, la combinación de análisis genéticos con pruebas experimentales ha dado como resultado la creación de un péptido que combate bacterias.
La lactoferrina, la proteína objeto de este estudio, juega un papel crucial en el sistema inmunitario de los mamíferos y es abundante en la leche materna. Dentro de esta proteína se encuentra un pequeño péptido, conocido como lactoferricina, que es reconocido por su capacidad para combatir microorganismos. El estudio demostró que las variaciones en su estructura pueden influir drásticamente en su eficacia como agente antimicrobiano. Por ejemplo, al comparar dos versiones ancestrales del péptido, se encontró que solo unas pocas mutaciones podían alterar significativamente su capacidad para eliminar bacterias, lo que ilustra la sutileza de la evolución y la adaptación en la naturaleza.
El hallazgo se deriva de un evento genético que ocurrió hace 160 millones de años, cuando se duplicó el gen de la transferrina, lo que dio origen a la lactoferrina. Este mecanismo de duplicación permitió una especie de «experimento» evolutivo, donde una copia preservó la función original mientras que la otra se transformó con el tiempo. Los investigadores pudieron demostrar que el potencial antimicrobiano de las proteínas ancestrales había evolucionado rápidamente y que, tras experimentos, algunas de ellas mostraron una efectividad que superaba las versiones modernas. En laboratorio, las secuencias ancestrales demostraron ser capaz de reducir en miles de veces la cantidad de bacterias en cultivos, lo que abre nuevas puertas en la búsqueda de soluciones frente a bacterias resistentes a antibióticos.
Si bien el estudio presenta resultados prometedores en el campo de la biología y la medicina, se mantiene una cautela respecto a la aplicación de estos péptidos en entornos clínicos. Los ensayos se llevaron a cabo en condiciones controladas y es necesario estudiar cómo se comportarían en entornos fisiológicos complejos, más similares a los del cuerpo humano. La certeza sobre la eficacia de estos péptidos contra «superbacterias» aún no ha sido alcanzada. Sin embargo, el valor de este estudio radica en su capacidad para revelar información sobre funciones biológicas que fueron olvidadas con el tiempo, mostrando que los genomas actuales pueden contener pistas sobre las capacidades de moléculas del pasado y cómo han evolucionado a lo largo de la historia. Este avance podría cambiar nuestra comprensión sobre la evolución, el desarrollo de proteínas y la lucha contra las infecciones bacterianas.